Форменные элементы крови. Норма и патология

Форменные элементы крови. Норма и патология

Реферат

По анатомии и физиологии человека

на тему:

«Форменные элементы крови. Норма и патология».

План:

1. Эритроциты.

2. Лейкоциты.

3. Тромбоциты.

1. Эритроциты.

В обычных условиях у взрослого человека циркулирует приблизительно 25 – 30х10¹² эритроцитов. В 1 мкл периферической крови мужчин насчитывается 4 – 5,5 млн эритроцитов, женщин – 3,9 – 4,7 млн.

Эритроцит – двояковогнутая клетка, т.е. дискоцит. Диаметр, мкм – 7 – 8, объем, мкм³ - 90, площадь, мкм² - 140, наибольшая толщина, мкм – 2,4, минимальная толщина, мкм – 1.

Эритроциты - высокоспециализированные клетки крови. У человека и млекопитающих эритроциты лишены ядра и имеют однородную протоплазму. Количество эритроцитов изменяется под воздействием факторов внешней и внутренней среды (суточные и се­зонные колебания, мышечная работа, эмоции, пребыва­ние на больших высотах, потеря жидкости и т. д.). По­вышение количества эритроцитов в крови получило на­звание эритроцитоз, понижение -  эритропения.

Важное место в эритропоэзе занимает метаболизм железа. Созревающие в костном мозге эритроидные клетки постоянно потребляют железо для синтеза гемоглобина. Некоторые формы негемоглобинового железа проявляются при световой микроскопии с использованием специальной цитохимической окраски. Клетки, содержащие железо-положительные включения, называются сидеробластами, сидероцитами и сидерофагами.

Для эритроцитов характерен относительно низкий уровень обмена, что обеспечивает им довольно длительный период жизни: 120 дней. Начиная с 60-го дня после выхода их в кровяное русло нарастает снижение активности различных ферментов, прежде всего, гексокиназы, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы, фруктозо-6-фосфаткиназы и глицеринальдегид-3-фосфат дегидрогеназы. Это приводит к нарушению гликолиза и в результате уменьшается потенциал энергетических процессов в эритроцитах. Эти изменения внутриклеточного обмена связаны со старением клетки и приводят к ее разрушению. Ежедневно 200 млрд эритроцитов подвергаются деструктивным изменениям и погибают.

Старение эритроцита сопровождается изменением его конфигурации, что находит свое отражение в соотношении различных форм клеток.

Такие эритроциты могут иметь форму купола, сферы, спущенного мяча; встречаются также единичные дегенеративно измененные клетки (0,19 ± 0,05 %).

По своему строению клеточная мембрана двояковогнутого эритроцита на всем протяжении одинакова.

Впадины и выпуклости могут возникать и занимать различные участки мембраны.

Клеточная мембрана выполняет оградительную (разграничительную) функцию, отделяя клетку от внешней среды. В то же время она играет роль избирательного фильтра, через который осуществляется как активный, так и пассивный транспорт веществ внутрь клетки и из нее во внешнюю среду. Мембрана является местом, где происходят важнейшие ферментативные процессы и осуществляются иммунные реакции. На своей поверхности мембрана клетки крови несет информацию о группе крови. На мембране имеется поверхностный ирный заряд, который играет важную роль во многих процессах, обеспечивающих жизнедеятельность клетки. Он непосредственно связан с физико-химическими превращениями, происходящими на клеточных мембранах.

Клеточная мембрана может принимать сферическую форму, тогда эритроциты с большим, чем в норме диаметром описываются как макроциты, с меньшим диаметром – микроциты. И те, и другие способны гемолизироваться.

Функции эритроцитов.

Дыхательная функция вы­полняется эритроцитами за счет пигмента гемоглобина, который обладает способностью присоединять к себе и отдавать кислород и углекислый газ.

Питательная функция эритроцитов состоит в ад­сорбировании на их поверхности аминокислот, которые они транспортируют к клеткам организма от органов пищеварения.

Защитная функция эритроцитов определяется их способностью связывать токсины (вредные, ядовитые для организма вещества) за счет наличия на поверхности эритроцитов специальных веществ белковой природы — антител. Кроме того, эритроциты принимают активное участие в одной из важнейших защитных реакций орга­низма — свертывании крови.

Ферментативная функция эритроцитов связана с тем, что они являются носителями разнообразных фермен­тов. В эритроцитах обнаружены: истинная холинэстераза - фермент, разрушающий ацетилхолин, угольная ангидраза - фермент, который в зависимости от условий способствует образованию или расщеплению угольной кислоты в крови капилляров тканей, метгемоглобин - редуктаза - фермент, поддерживаю­щий гемоглобин в восстановленном состоянии.

Регуляция рН крови осуществляется эритроцитами посредством гемоглобина. Гемоглобиновый буфер - один из мощнейших буферов, он обеспечивает 70 - 75% всей буферной емкости крови. Буферные свойства гемоглоби­на обусловлены тем, что он и его соединения обладают свойствами слабых кислот.

Гемоглобин.

Гемоглобин - дыхательный пигмент крови человека и позвоночных животных, выполняет в организме важную роль переносчика кислорода и принимает участие в тран­спорте углекислоты.

В крови содержится значительное количество гемо­глобина: в 1 х 10ˉ¹ кг (100 г) крови обнаруживается до 1,67 х 10ˉ2 - 1,74 х 10ˉ2 кг (16,67 - 17,4 г) гемоглобина. У мужчин в крови содержится в среднем 140 - 160 г/л (14 -16 г%) гемоглобина, у женщин – 120 - 140 г/л (12 -14 г%). Общее количество гемоглобина в крови равно примерно 7 х 10ˉ1кг (700 г); 1 х 10ˉ кг (1 г) гемоглобина связывает 1,345 х 10ˉ м3  (1,345 мл) кислорода.

Гемоглобин представляет собой сложное химическое соединение, состоящее из 600 аминокислот, его молеку­лярная масса равна 66000 ± 2000.

Гемоглобин состоит из белка глобина и четырех моле­кул гема. Молекула гема, содержащая атом железа, об­ладает способностью присоединять или отдавать молеку­лу кислорода. При этом валентность железа, к которому присоединяется кислород, не меняется, т. е. железо оста­ется двухвалентным. Гем является активной, или так называемой простетической, группой, а глобин - бел­ковым носителем гема.

В последнее время установлено, что гемоглобин кро­ви неоднороден. В крови человека обнаружено три типа гемоглобина, обозначаемые как НЬР (примитивный, или первичный; обнаружен в крови 7 – 12 -недельных зароды­шей человека), HbF (фетальный, от лат. fetus - плод; появляется в крови плода на 9-й неделе внутриутробного развития), НЬА (от лат. adultus - взрослый; обнаружи­вается в крови плода одновременно с фетальным гемо­глобином). К концу 1-го года жизни фетальный гемогло­бин полностью замещается гемоглобином взрослого.

Различные виды гемоглобина различаются между со­бой по аминокислотному составу, устойчивости к щело­чам и сродству к кислороду (способность связывать кислород). Так, HbF более устойчив к щелочам, чем НЬА. Он может насыщаться кислородом на 60%, хотя в тех же условиях гемоглобин матери насыщается всего на 30%.

Миоглобин. В скелетной и сердечной мышцах нахо­дится мышечный гемоглобин, или миоглобин. Его простетическая группа - гем - идентична гему молекулы гемоглобина крови, а белковая часть - глобин - облада­ет меньшей молекулярной массой, чем белок гемоглоби­на. Миоглобин человека связывает до 14% общего коли­чества кислорода в организме. Он играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц.

Гемоглобин синтезируется в клетках красного кост­ного мозга. Для нормального синтеза гемоглобина необ­ходимо достаточное поступление железа. Разрушение молекулы гемоглобина осуществляется преимущественно в клетках мононуклеарной фагоцитарной системы (рети-кулоэндотелиальная система), к которой относятся пе­чень, селезенка, костный мозг, моноциты. При некоторых заболеваниях крови обнаружены гемоглобины, отличаю­щиеся по химической структуре и свойствам от гемогло­бина здоровых людей. Эти виды гемоглобина получили название аномальных гемоглобинов.

Функции гемоглобина. Гемоглобин выполняет свои функции лишь при условии нахождения его в эритроци­тах. Если по каким-то причинам гемоглобин появляется в плазме (гемоглобинемия), то он неспособен выполнять свои функции, так как быстро захватывается клетками мононуклеарной фагоцитарной системы и разрушается, а часть его выводится через почечный фильтр (гемоглобинурия). Появление в плазме большого количества ге­моглобина увеличивает вязкость крови, повышает вели­чину онкотического давления, что приводит к нарушению движения крови и образования тканевой жидкости.

Гемоглобин выполняет следующие основные функции. Дыхательная функция гемоглобина осуществляется за счет переноса кислорода от легких к тканям и угле­кислого газа от клеток к органам дыхания. Регуля­ция активной реакции крови или кислотно-ще­лочного состояния связана с тем, что гемоглобин облада­ет буферными свойствами.

Соединения гемоглобина.

Гемоглобин, присоединивший себе кислород, превращается в оксигемоглобин (НЬО2). Кислород с гемом гемоглобина образует непрочное соединение, в котором железо остается двухвалент­ным (ковалентная связь). Гемоглобин, отдавший кисло­род, называется восстановленым, или редуци­рованным, гемоглобином (НЬ). Гемоглобин, соеди­ненный с молекулой углекислого газа, называется карб-гемоглобин (НЬСО). Углекислый газ с белко­вым компонентом гемоглобина также образует легко распадающееся соединение.

Гемоглобин может входить в соединение не только с кислородом и углекислым газом, но и с другими газами, например с угарным газом (СО). Гемоглобин, соединен­ный с угарным газом, называется карбоксигемоглобин (НЬСО). Угарный газ, так же как и кислород, соединяется с гемом гемоглобина. Карбоксигемоглобин является прочным соединением, он очень медленно отда­ет угарный газ. Вследствие этого отравление угарным га­зом очень опасно для жизни.

При некоторых патологических состояниях, например при отравлении фенацетином, амил- и пропилнитритами и т. д., в крови появляется прочное соединение гемогло­бина с кислородом - метгемоглобин, в котором мо­лекула кислорода присоединяется к железу гема, окисля­ет его и железо становится трехвалентным (MetHb). В случаях накопле